Искусственные белки обрели свободу выбора

Искусственно спроектированные белки, как правило, создаются на основе строительных блоков, подчиняющихся строгим правилам симметрии. Это позволяет предсказывать их структуру с помощью компьютерного моделирования. Однако международная группа исследователей под руководством профессора Алены Хмелинской из LMU и профессора Нила Кинга из Вашингтонского университета обнаружила, что некоторые из этих белков могут принимать неожиданные формы.

Исследование, опубликованное в Nature Structural & Molecular Biology, показало, что отклонения от предсказанных структур связаны с наличием гибких участков, позволяющих белкам принимать несколько различных форм. Это открытие может открыть новые возможности для создания настраиваемых белков с заданными свойствами.

Ученые проанализировали три искусственно созданных белка, структура которых в эксперименте значительно отличалась от предсказанной. В ходе синтеза эти белки должны были самоорганизовываться в симметричные структуры, такие как икосаэдры или октаэдры. Однако помимо ожидаемых форм образовывались и более крупные частицы с совершенно другой архитектурой.

Чтобы понять причину этих отклонений, исследователи провели детальное изучение трех реакций с использованием криоэлектронной микроскопии, масс-спектрометрии, математического моделирования и ИИ-симуляций. Они выяснили, что в белках есть небольшие локальные участки, обладающие структурной гибкостью. Это не приводит к случайному разбросу форм, а, напротив, к ограниченному числу возможных структур — так называемому олигоморфизму.

Подобное поведение напоминает природные белки, формирующие оболочки вирусов или участвующие в образовании везикул. "Олигоморфизм, который мы наблюдали, открывает интересные перспективы для разработки адаптивных белков, настроенных под конкретные приложения", — отмечает Хмелинская. Это может значительно продвинуть создание новых белковых наноматериалов с заданными характеристиками.